Protéine catalysant une réaction biochimique.
 Il existe 6 classes d'enzymes : les oxydoréductases, les transférases, les
 hydrolases, les lyases, les isomérases et les ligases.

 Chaque enzyme est spécifique d'un substrat, c'est-à-dire d'une molécule.
 1. Les réactions de dissociation de liaisons décomposent les grosses molécules
 organiques non assimilables par l'organisme en leurs molécules constitutives
 élémentaires.
 2. Les réactions de synthèse, intracellulaires, reconstituent, à partir des
 molécules élémentaires, les macromolécules (protéines, par exemple) dont la
 cellule a besoin.  La biosynthèse des enzymes est génétiquement contrôlée.
 Les enzymes constitutives existent dans les cellules à un taux constant ; les
 enzymes adaptatives font l'objet d'une synthèse induite par leur substrat.
 Les anomalies enzymatiques (enzymopathies), quantitatives ou qualitatives,
 sont déterminées par des mutations génétiques.

 Substance organique spécialisée, l'enzyme est composée de polymères d'acides
 aminés et fonctionne comme catalyseur pour réguler la vitesse des nombreuses
 réactions chimiques intervenant dans le métabolisme des organismes vivants. Le
 nom d'enzyme a été suggéré en 1867 par le physiologiste allemand Wilhelm Kuhne.
 Le mot est dérivé du grec "zyme" et signifie "dans le levain". Le nombre
 d'enzymes répertoriées jusqu'ici dépasse 700.
 Les enzymes sont classées dans de larges catégories, comme les enzymes
 hydrolytiques, oxydantes ou réductrices, suivant le type de réactions qu'elles
 contrôlent. Une enzyme hydrolytique accélère les processus où une substance est
 cassée pour donner des composés plus simples par réaction avec des molécules
 d'eau. Les enzymes oxydantes, appelées oxydases, accélèrent les réactions
 d'oxydation; les enzymes réductrices accélèrent les réactions de réduction, où
 l'oxygène est supprimé. De nombreuses autres enzymes contrôlent d'autres
 réactions.
 Les enzymes sont dénommées en ajoutant le suffixe -ase au substrat avec lequel
 elles réagissent. Les enzymes contrôlant la décomposition de l'urée sont
 appelées uréases, celles qui contrôlent l'hydrolyse des protéines sont appelées
 protéases. Certaines enzymes, comme les protéases trypsine et pepsine, gardent
 le nom qu'elles avaient avant l'adoption de cette nomenclature.

 Comme l'a suggéré le chimiste suédois Jons Jakob Berzelius en 1823, les enzymes
 sont des catalyseurs spécifiques : elles sont capables d'augmenter le taux de
 réaction sans être elles-mêmes consommées dans le processus.
 Certaines enzymes, comme la pepsine et la trypsine, qui permettent la digestion
 de la viande, contrôlent de nombreuses réactions différentes, alors que
 d'autres, comme l'uréase, sont très spécifiques et n'accélèrent qu'une seule
 réaction. De nombreuses enzymes facilitent la conversion du sucre et des
 aliments en substances variées dont le corps a besoin pour la construction des
 tissus, le remplacement des cellules sanguines, et pour l'énergie chimique
 nécessaire aux mouvements des muscles.
 La pepsine, la trypsine et d'autres substances possèdent en outre une faculté
 spécifique, celle d'autocatalyse, qui leur permet de se former à partir d'une
 substance inerte appelée zymogène. En conséquence, ces enzymes peuvent être
 reproduites dans un tube à essais.
 Les enzymes sont très efficaces. De très petites quantités d'enzymes peuvent
 accomplir à de basses températures ce qui demanderait des réactifs violents à
 de hautes températures par des moyens chimiques ordinaires. Environ 30 g de
 pepsine pure par exemple peuvent digérer presque 2 tonnes de blanc d'oeuf en
 quelques heures.
 La cinétique d'une réaction enzymatique diffère de réactions organiques
 simples. Chaque enzyme est spécifique et sélectionne la substance avec laquelle
 elle réagit et elle fonctionne mieux à une température particulière. Bien
 qu'une augmentation de température puisse accélérer une réaction, les enzymes
 deviennent instables quand elles sont trop chauffées. L'activité catalytique
 d'une enzyme est déterminée par la séquence de ses acides aminés et par sa
 structure tertiaire, c'est-à-dire la structure tridimensionnelle de sa
 macromolécule. De nombreuses enzymes requièrent la présence d'un autre ion ou
 d'une autre molécule pour pouvoir fonctionner.
 Les changements de configuration d'une enzyme sont l'une des clés de son action
 catalytique : après avoir fixé la molécule cible, des réarrangements de sa
 structure tridimensionnelle interviennent, favorisant la réaction.

 D'une manière générale, les enzymes n'attaquent pas les cellules vivantes. Dès
 qu'une cellule meurt, cependant, elle est rapidement digérée par les enzymes
 qui détruisent les protéines. La résistance des cellules vivantes est due à
 l'incapacité des enzymes à passer à travers la membrane de la cellule quand
 celle-ci est vivante. Quand la cellule meurt, sa membrane devient perméable, et
 l'enzyme peut alors pénétrer la cellule et détruire les protéines qui s'y
 trouvent. Certaines cellules contiennent également des inhibiteurs d'enzymes
 qui empêchent l'action des enzymes sur un substrat.

 Après le décès se produit une autolyse, autrement dit une nécrose tissulaire
 liée à une digestion massive des constituants cellulaires sous l'action
 d'enzymes (protéases, phospolipases) qui détruisent les protéines et les
 lipides.
 Contrairement à d'autres régions du corps, l'autolyse débute très rapidement
 dans le cerveau. Dans un délai de 36 à 72 heures, la putréfaction commence, le
 corps entier étant réduit à l'état de squelette en 5 à 10 ans.

 La fermentation alcoolique, et d'autres procédés industriels importants,
 dépendent de l'action des enzymes synthétisées par les levures et les bactéries
 utilisées dans le processus. Certaines enzymes sont utilisées pour des usages
 médicaux. Certaines sont utiles pour le traitement de zones d'inflammation
 locale. La trypsine est utilisée pour supprimer les matières étrangères et les
 tissus morts des blessures et des brûlures.


 Synonyme : diastase (vieilli).