(Aldéhyde Déshydrogénase)
 Les aldehyde dehydrogenases sont un groupe d'enzymes polymorphes (9 identifiées
 chez l'Homme) qui catalysent l'oxydation des aldéhydes en acides carboxyliques
 lorsqu'ils quittent le foie et sont métabolisés par les muscles et le coeur.
 ALDH1 et ALDH2 sont les enzymes les plus importantes pour l'oxydation aldéhyde.

 La daïdzine (un principe actif du kudzu, utilisé de longue date par la
 pharmacopée chinoise) bloque l'enzyme ALDH2 (Aldéhyde déhydrogénase 2) dont le
 rôle est d'éliminer l'alcool : l'acétaldéhyde, un produit intermédiaire,
 s'accumule alors dans le sang des patients en provoquant des nausées,
 permettant de transformer la tentation en répulsion.  Bon nombre d'Asiatiques
 possèdent une version inactivée de l'ALDH2 en raison d'une mutation génétique,
 et sont de ce fait beaucoup moins portés sur l'alcool [10/2010] !

 Une étude américaine vient de montrer que les personnes les plus exposées au
 bénomyl (un fongicide utilisé entre 1968 et 2001 aux USA) développent davantage
 la maladie de Parkinson, mais par une voie différente que celle de
 l'alpha-synucléine, la seule identifiée jusqu'à présent dans cette maladie.
 Le bénomyl inhibe en effet l'enzyme ALDH (aldéhyde déshydrogénase), ce qui
 induit une cascade de réactions cellulaires menant notamment à l'accumulation
 de la protéine 3,4-dihydroxyphénylacétaldéhyde (dite DOPAL) dans les neurones
 dopaminergiques présents dans le corps noir (locus niger), avec pour
 conséquence leur disparition sélective, exactement comme cela se produit avec
 l'alpha-synucléine.
 Les chercheurs pensent que ce processus existe même chez les parkinsoniens qui
 n'ont jamais été exposés au bénomyl, et suggère donc de cibler l'ALDH pour la
 mise au point de nouveaux traitement contre la maladie de Parkinson [01/2013].