Macromolécule (polymère, de masse moléculaire élevée) constituée par
 l'association d'acides aminés reliés par des liaisons peptiques.
 Découvertes en 1938, on sait maintenant qu'elles sont le principal constituant
 de la cellule, représentant plus de 50 % du poids sec des êtres vivants.

 Il existe de nombreux types de protéines : certaines sont de longues fibres
 insolubles constituant les tissus et les cheveux, et d'autres sont compactes et
 solubles comme les globules qui peuvent traverser les membranes cellulaires et
 provoquer des réactions métaboliques. Ce sont de grosses molécules dont le
 poids peut varier et qui sont spécifiques à chaque espèce et à chaque organe.
 Dans le régime alimentaire, les protéines servent principalement à construire
 et entretenir les cellules et à donner de l'énergie à l'organisme. En dehors de
 leur fonction au sein de la cellule, les protéines sont responsables de la
 contraction musculaire. Les enzymes digestives sont des protéines, ainsi que
 l'insuline et la plupart des autres hormones. Les anticorps du système
 immunitaire sont aussi des protéines ainsi que l'hémoglobine qui véhicule des
 substances essentielles dans tout le corps. Enfin, les protéines transmettent
 aussi les caractéristiques héréditaires sous la forme de gènes.

 Que ce soit chez les humains ou chez les bactéries unicellulaires, les
 protéines sont composées d'environ 20 acides aminés différents, qui eux-mêmes
 sont faits de carbone, d'oxygène, d'azote et parfois de soufre. Dans la
 molécule, ces acides forment des liaisons peptidiques - lien entre au moins
 deux acides aminés - qui mis bout à bout forment de longues fibres, les chaînes
 polypeptidiques. Il existe un nombre infini de combinaisons de ces acides et la
 forme hélicoïdale de ces chaînes permet d'expliquer la grande diversité de
 l'emploi des protéines dans le corps humain.
 Chaque espèce vivante a besoin des acides aminés dans différentes proportions.
 Alors que les plantes peuvent produire tous les acides aminés dont elles ont
 besoin à partir de l'azote et du dioxyde de carbone grâce à la photosynthèse,
 la plupart des autres organismes ne peuvent en fabriquer qu'une partie.
 Certains acides aminés doivent donc être apportés par l'alimentation, ce sont
 les acides aminés indispensables. La plupart se trouvent dans les protéines
 végétales (produites dans les graines des plantes) et dans les protéines
 animales que l'on trouve dans la viande, les oeufs et le lait.

 Lorsque des acides aminés se regroupent ensemble, ils forment, grâce à des
 liaisons peptidiques, ce que l'on appelle un polypeptide. Les polypeptides sont
 de tailles variables, ils peuvent être composés de quelques dizaines à
 plusieurs milliers d'acides aminés, mais, quelle que soit leur taille, ils sont
 essentiellement composés à partir des 20 mêmes acides aminés disposés dans une
 séquence linéaire qui leur est propre : cette séquence est appelée structure
 primaire. On distingue ainsi quatre types de structures :
  - la structure primaire (séquence primaire) définie plus haut.
  - la structure secondaire qui est un repliement local dans l'espace d'une
    chaîne polypeptidique dû aux interactions existantes entre les différents
    acides aminés.
  - la structure tertiaire (structure tridimensionnelle), repliement dans
    l'espace d'une chaîne polypeptidique, donne sa fonctionnalité à la protéine
    (notamment le site actif pour les enzymes).
  - la structure quaternaire qui est l'association de plusieurs chaînes
    polypeptidiques.
 Lorsqu'une chaîne polypeptidique de plusieurs acides aminés (quelques dizaines)
 a adopté une structure tertiaire et a subi une maturation, alors elle devient
 une protéine.

 Les protéines n'adoptent qu'un millier de types de repliement général, auxquels
 s'ajoutent des repliement locaux qui se retrouvent chez toutes les protéines :
 hélices, brins, feuillets et boucles.
 Tant et si bien qu'au coeur du collier pelotonné, on retrouve majoritairement
 des sites hydrophobes alors que la surface de la protéine est essentiellement
 hydrophile : ce couple hydrophobe/hydrophile est en fait le moteur de la
 structuration spatiale des protéines [50/2010].

 La structure protéique la plus simple, appelée structure primaire, est une
 séquence linéaire d'acides aminés. Différentes séquences d'acides sur une
 chaîne affectent cependant la structure de la molécule protéique. Des forces
 comme les liaisons hydrogène ou les liaisons hydrophobes ou hydrophiles
 obligent la molécule à s'enrouler ou à se plier en une structure secondaire.
 Lorsque ces forces obligent la molécule à devenir plus compacte, comme dans les
 protéines globulaires, cela forme une structure tertiaire. Enfin, lorsqu'une
 protéine est faite de plus d'une chaîne polypeptidique, comme dans
 l'hémoglobine et certaines enzymes, on appelle cela une structure quaternaire.

 Les chaînes polypeptidiques s'enroulent de telle manière que les acides aminés
 hydrophobes sont tournés vers l'intérieur de la structure, donnant à la
 molécule sa stabilité. Les acides aminés hydrophiles sont tournés vers
 l'extérieur, pouvant ainsi entrer en contact avec d'autres composés, en
 particulier les autres protéines. Les protéines globulaires peuvent ainsi se
 lier à d'autres composés comme les dérivés de vitamine et former un coenzyme,
 ou se lier à une protéine spécifique pour former un ensemble protéique
 nécessaire à la structure cellulaire.

 Les principales protéines fibreuses sont le collagène, la kératine, le
 fibrinogène et les protéines musculaires. Le collagène est la protéine la plus
 abondante chez les vertébrés et est un composant des os, de la peau, des
 tendons et des cartilages. La kératine forme la surface externe de la peau, des
 cheveux, des ongles, des écailles, des sabots et des plumes des animaux. Elle
 sert à protéger le corps des agressions de l'environnement. Le fibrinogène est
 une protéine plasmatique qui a un rôle coagulateur. Cette protéine se
 transforme en fibrine au contact d'une certaine enzyme lors de la coagulation
 du sang. Les contractions musculaires sont provoquées par des protéines
 spécifiques qui interagissent entre elles.

 Contrairement aux protéines fibreuses, les protéines globulaires sont
 sphériques et très solubles. Elles ont un rôle dynamique dans le métabolisme.
 Les hormones protéiques, les enzymes, l'hémoglobine, l'albumine, la globuline
 et la caséine sont des protéines globulaires. L'albumine et la globuline
 appartiennent à la classe des protéines solubles, abondantes dans les cellules
 animales, le sérum sanguin, le lait et les oeufs. L'hémoglobine est une
 protéine qui transporte l'oxygène dans le corps et qui donne cette couleur
 rouge vif aux globules rouges.
 Toutes les enzymes sont des protéines globulaires qui se lient rapidement aux
 autres substances pour catalyser les réactions chimiques qui ont lieu dans le
 corps.
 Les hormones protéiques proviennent des glandes endocrines. Elles stimulent
 certains organes qui, à leur tour, se mettent en activité et contrôlent par
 exemple la production des enzymes digestives. L'insuline, sécrétée par les
 îlots de Langerhans, régule la quantité de glucose dans le sang. Les anticorps
 sont formés de milliers de protéines différentes générées dans le sérum sanguin
 en réaction à des antigènes (substances ou corps étrangers). Un seul antigène
 peut provoquer la production de plusieurs anticorps qui se fixent sur la
 molécule antigénique pour la neutraliser et l'éliminer.
 Les microtubules sont aussi des structures protéiques en forme de cylindre.
 Celles-ci servent à la structure cellulaire et à véhiculer des substances au
 sein même de la cellule. Les microtubules sont aussi à l'origine des cils
 vibratiles, fibres ressemblant à des cheveux et qui servent aux micro-
 organismes à se déplacer.

 Les protéines sont présentes dans tous les tissus de l'organisme sous forme de
 protéines de structure et d'enzymes ; l'hémoglobine, la myoglobine, la fibrine
 sont aussi des protéines.  Leur synthèse (protéosynthèse) s'effectue dans les
 cellules (notamment du foie et des muscles) au niveau des ribosomes, à l'aide
 d'enzymes ; leur structure est déterminée par le code génétique inscrit dans
 l'ADN et transmis par l'ARN messager.

 Une protéine est formée d'une chaîne d'acides aminés, voire de plusieurs
 chaînes (ex : insuline), et peuvent se voir adjoindre des ARN (ex : ribosome)
 ou des cofacteurs (cas de l'hème, groupement ferreux prosthétique de
 l'hémoglobine chargé de capturer l'oxygène).
 Les protéines sont synthétisées par les ribosomes à partir d'une vingtaine
 d'acides aminés et d'une matrice d'ARN messager.  Elles remplissent des
 fonctions extrêmement variées au sein de la cellule ou d'un être vivant.
 Celles qui ont une fonction enzymatique sont indispensables au métabolisme
 cellulaire, support biochimique de la vie.  Certaines sont impliquées dans la
 structure et l'architecture cellulaires tandis que d'autres sont à la base de
 tous les mouvements des organites ou de la cellule.  Elles permettent le
 transport de nombreuses substances aussi bien dans le sang qu'au travers des
 membranes cytoplasmiques.  Elles jouent alors le rôle de "transporteurs".  Les
 hormones sont souvent des protéines et régulent un grand nombre de fonctions
 physiologiques.  Parmi les autres protéines, il faut citer les anticorps
 responsables des défenses immunitaires ou les récepteurs placés à la surface
 des cellules, qui captent les hormones et diverses substances de l'organisme.
 Les protéines peuvent être formées uniquement d'acides aminés (holoprotéines)
 ou contenir d'autres composés, glucidiques ou lipidiques (protéines conjuguées
 ou hétéroprotéines).

 Il existe autant de protéines que de gènes, soit 24567 chez l'homme (19000 gènes
 [08/2014]).
 L'ensemble des protéines d'un organisme vivant s'appelle le protéome.

 On a dénombré plus de 700 protéines différentes dans la seule couche cornée de
 la peau [07/2009].

 Des chercheurs américains ont étudié chez 4263 volontaires âgés de 18 à 95 ans
 la variation d'activité de 2925 protéines en circulation dans le sang, indices
 du dialogue entre les cellules, les tissus et les organes.
 Ils ont repéré 3 pics de changement d'activité à 34, 60 et 78 ans en moyenne,
 marqueurs de bouleversements profonds liés à la dégrdation de nos organes.
 A 34 ans, les variations concernent la "matrice extracellulaire", des protéines
 impliquées dans le soutien mécanique et la communicaton entre les cellules.
 D'autres concernent les signaux cardio-vasculaires et sont peut-être un signe
 précoce de risque.
 A 60 ans, on constate une chute d'activité des protéines hormonales et de celles
 liées aux maladies chroniques, alors que l'activité des protéines à l'oeuvre
 dans le guidage des axones augmente : il s'agit probablement d'un mécanisme
 visant à compenser l'affaiblissement des neurones.
 A 78 ans, les changements protéiques liés aux maladies chroniques, à la matrice
 extracellulaire, au déclin de la cognition et de la force musculaire
 s'amplifient.
 En conclusion, le profil d'activité de 373 protéines suffirait à déterminer
 l'âge biologique d'un individu, à plus ou moins 3 ans près [03/2020] !

 AlphaFold, l'IA de DeepMind, est désormais capable de prédire la structure en
 3D de la quasi-totalité des 200 millions de protéines connues [09/2022].
 Les protéines sont un assemblage linéaire d'acides aminés (chaque acide aminé
 étant codé par un gène) dont les interactions détermine leur organisation en 3D :
 les acides aminés sont soit hydrophiles soit hydrophobes ; ils s'attirent s'ils
 sont de même nature, sinon ils se repoussent.
 Chacune de ces interaction va déterminer le repliement spatial de la protéine :
 de sa conformation découlent ses propriétés.
 AlphaFold2 est capable de prédire 700 millions de structures, mais cela ne lui
 permet de prédire la conformation que de 60 % des protéines, les autres
 échappant encore à son expertise, tels les anticorps, activés en temps réeel
 par notre organisme [01/2024].